[考博復習資料]2015考博復習：生物化學與分子生物學專業考察要點 (1)_考博_旭晨教育

在此為考生整理出2015考博復習必備之生物化學與分子生物學專業考察要點，總結要點，按知識點重點復習。

第一章 緒論

一、生物化學的的概念：

生物化學(biochemistry)是利用化學的原理與方法去探討生命的一門科學，它是介于化學、生物學及物理學之間的一門邊緣學科。

二、生物化學的發展：

1.敘述生物化學階段：是生物化學發展的萌芽階段，其主要的工作是分析和研究生物體的組成成分以及生物體的分泌物和排泄物。

2.動態生物化學階段：是生物化學蓬勃發展的時期。就在這一時期，人們基本上弄清了生物體內各種主要化學物質的代謝途徑。

3.分子生物學階段：這一階段的主要研究工作就是探討各種生物大分子的結構與其功能之間的關系。

三、生物化學研究的主要方面：

1.生物體的物質組成：高等生物體主要由蛋白質、核酸、糖類、脂類以及水、無機鹽等組成，此外還含有一些低分子物質。

2.物質代謝：物質代謝的基本過程主要包括三大步驟：消化、吸收→中間代謝→排泄。其中，中間代謝過程是在細胞內進行的，最為復雜的化學變化過程，它包括合成代謝，分解代謝，物質互變，代謝調控，能量代謝幾方面的內容。

3.細胞信號轉導：細胞內存在多條信號轉導途徑，而這些途徑之間通過一定的方式方式相互交織在一起，從而構成了非常復雜的信號轉導網絡，調控細胞的代謝、生理活動及生長分化。

4.生物分子的結構與功能：通過對生物大分子結構的理解，揭示結構與功能之間的關系。

5.遺傳與繁殖：對生物體遺傳與繁殖的分子機制的研究，也是現代生物化學與分子生物學研究的一個重要內容。

第二章 蛋白質的結構與功能

一、氨基酸：

1.結構特點：氨基酸(amino acid)是蛋白質分子的基本組成單位。構成天然蛋白質分子的氨基酸約有20種，除脯氨酸為α-亞氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均為L-α-氨基酸。

2.分類：根據氨基酸的R基團的極性大小可將氨基酸分為四類：① 非極性中性氨基酸(8種);② 極性中性氨基酸(7種);③ 酸性氨基酸(Glu和Asp);④ 堿性氨基酸(Lys、Arg和His)。

二、 肽鍵與肽鏈：

肽鍵(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基與另一分子氨基酸的α-氨基經脫水而形成的共價鍵(-CO-NH-)。氨基酸分子在參與形成肽鍵之后，由于脫水而結構不完整，稱為氨基酸殘基。每條多肽鏈都有兩端：即自由氨基端(N端)與自由羧基端(C端)，肽鏈的方向是N端→C端。

三、肽鍵平面(肽單位)：

肽鍵具有部分雙鍵的性質，不能自由旋轉;組成肽鍵的四個原子及其相鄰的兩個α碳原子處在同一個平面上，為剛性平面結構，稱為肽鍵平面。

四、蛋白質的分子結構：

蛋白質的分子結構可人為分為一級、二級、三級和四級結構等層次。一級結構為線狀結構，二、三、四級結構為空間結構。

1.一級結構：指多肽鏈中氨基酸的排列順序，其維系鍵是肽鍵。蛋白質的一級結構決定其空間結構。

2.二級結構：指多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊而形成的構象，借氫鍵維系。主要有以下幾種類型：

⑴α-螺旋：其結構特征為：①主鏈骨架圍繞中心軸盤繞形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm;③ 相鄰螺旋圈之間形成許多氫鍵;④ 側鏈基團位于螺旋的外側。

影響α-螺旋形成的因素主要是：① 存在側鏈基團較大的氨基酸殘基;② 連續存在帶相同電荷的氨基酸殘基;③ 存在脯氨酸殘基。

⑵β-折疊：其結構特征為：① 若干條肽鏈或肽段平行或反平行排列成片;② 所有肽鍵的C=O和N—H形成鏈間氫鍵;③側鏈基團分別交替位于片層的上、下方。

⑶β-轉角：多肽鏈180°回折部分，通常由四個氨基酸殘基構成，借1、4殘基之間形成氫鍵維系。

⑷無規卷曲：主鏈骨架無規律盤繞的部分。

3.三級結構：指多肽鏈所有原子的空間排布。其維系鍵主要是非共價鍵(次級鍵)：氫鍵、疏水鍵、范德華力、離子鍵等，也可涉及二硫鍵。

4.四級結構：指亞基之間的立體排布、接觸部位的布局等，其維系鍵為非共價鍵。亞基是指參與構成蛋白質四級結構的而又具有獨立三級結構的多肽鏈。

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